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Emsa Karaffe Flow Slim 514233, mit Deckel, 1 Liter, mit Kühlpad und CloseUp-Verschluss
• Mit integriertem Kühlakku (Kühlleistung bis zu 4 Stunden) • CloseUp-Verschluss öffnet und schließt sich beim Eingießen mithilfe eines Kippmechanismus automatisch • Integriertes Sieb hält Eis und Fruchtstücke zurück • Aus mundgeblasenem Glas und gebürstetem Edelstahl • Maße: (HxŘ) 35,5 x 12 cm • Spülmaschinengeeignet und pflegeleicht • Passt in gängige Kühlschranktüren ---------------------------------------- Merkmale: Ausführung: mit Deckel, mit Kühlakku Material Karaffe: Glas Fassungsvermögen: 1 Liter ---------------------------------------- weitere Produktinformationen: Farbe: transparent, silber Material Deckel: Edelstahl Material Kühlstation: Edelstahl, Kühlakku aus Kunststoff Maße: (HxŘ) 35,5 x 12 cm,Karaffe,Flasche, Wasserkaraffe, Krug, Glaskaraffe, Glaskanne, Glasflasche,Wassergefäß, Saftkanne
Emsa Flow Bottle Karaffe 1,3 l, Glas/Edelstahl, Einsteckdeckel mit automatischer Öffnung, tropffreier Ausgießer, passend für alle Standard-Kühlschranktüren, N4160600 EMS0N41606
Formschöne Glaskaraffe in Flaschenform mit 1,3 Liter Fassungsvermögen: Ideal zum Servieren von Wasser, Saft, Eistee, Wellness-Drinks oder Wein Tropffreier Edelstahl-Klapp-Verschluss: Automatisches Öffnen und Schließen beim Ausgießen Ideale Größe: Übliche Flaschenform passt in alle gängigen Kühlschranktüren Modernes Design zum Servieren von Getränken mit Stil: Perfekt für den gedeckten Tisch, Geschäftssitzungen oder andere Anlässe Hochwertige Kombination: Die stilvolle Karaffe besticht mit edlem, mundgeblasenem Glas und gebürsteter 18/10 Edelstahl Verschlusskappe
Emsa 514233 Flow Slim Glaskaraffe, mit Kühlelement, Glas, Elegantes Design, 1 Liter, Transparent, 11 x 11 x 38.2 cm
Formschöne Glaskaraffe (1 Liter) mit innovativer Kühlstation: Ideal zum Servieren und Kühlen von Wasser, Saft, Eistee, Wellness-Drinks oder Wein 4h kühler Trinkgenuss durch in Edelstahlfuß (mit Kunststoffinnenverkleidung) optional einsetzbares Kühlelement (Gefrierschrank) Tropffreier Klapp-Verschluss; Automatisches Öffnen und Schließen beim Ausgießen Spülmaschinenfest: Einfache Reinigung von Glas und Verschluss, Hochwertige Kombination aus mundgeblasenem Glas und gebürstetem Edelstahl Lieferumfang: Emsa Glaskaraffe mit Kühlelement, transparent, 1x Glaskaraffe
Emsa 515675 Flow Slim Glaskaraffe | 1 Liter | Automatische Verschlussklappe | Edelstahl |10.5 x 10.5 x 37.5 cm (Packung mit 2) B0H2FGLCDZ
Die folgenden Informationen gelten für jede Einheit pro Packung Formschöne Glaskaraffe (1 l) – ideal zum Servieren von Wasser, Saft, Eistee, Wellness-Drinks oder Wein Tropffreier Klapp-Verschluss, Automatisches Öffnen und Schließen beim Ausgießen Passt in alle gängigen Kühlschranktüren Spülmaschinenfest: Einfache Reinigung von Glas und Verschluss, Hochwertige Kombination aus mundgeblasenem Glas und gebürstetem Edelstahl Lieferumfang: 1 Emsa Glaskaraffe, Boden-Durchmesser: 10,5 cm, Flow Slim, Material: Glas, 18/10 Edelstahl
Emsa 515675 Flow Slim Glaskaraffe | 1 Liter | Automatische Verschlussklappe | Edelstahl |10.5 x 10.5 x 37.5 cm
Formschöne Glaskaraffe (1 l) – ideal zum Servieren von Wasser, Saft, Eistee, Wellness-Drinks oder Wein Tropffreier Klapp-Verschluss, Automatisches Öffnen und Schließen beim Ausgießen Passt in alle gängigen Kühlschranktüren Spülmaschinenfest: Einfache Reinigung von Glas und Verschluss, Hochwertige Kombination aus mundgeblasenem Glas und gebürstetem Edelstahl Lieferumfang: 1 Emsa Glaskaraffe, Boden-Durchmesser: 10,5 cm, Flow Slim, Material: Glas, 18/10 Edelstahl
2x Emsa Kühlpad Für Karaffe Flow Und Slim Kühlakku Kühler Kühlelement Doppelpack
2x emsa Kühlpad für Karaffe FLOW und FLOW Slim Kühlakku Kühler Kühlelement Doppelpack *NEU & OVP* *Kostenloser Versand* Beschreibung: - 10 cm Durchmesser; Passend für alle FLOW-Karaffen und Flaschenkühler- Ideale Ergänzung oder Ersatz: Zusatz-Kühlelement für Emsa Kühlkaraffen-Serie Flow mit Kühlstation und Flaschenkühler Flow Slim - Für 4h kühlen Trinkgenuss - Eisgekühlt griffbereit - Gefriergeeignet zur Aufbewahrung vor Verwendung im Kühlfach - Einfache Reinigung per Hand ✅Unser Versprechen: ⚡ BLITZVERSAND: Bei Eingang Ihrer Bestellung bis 18 Uhr wird Ihr Artikel in der Regel noch am selben Tag zum Versand übergeben 📦 SENDUNGSVERFOLGUNG: Ihre Bestellung können Sie nach dem Versand über die Sendungsnummer verfolgen (Bei Bestellungen über Versanddienstleister DHL & Hermes) 📨 SUPPORT: Bei Fragen stehen wir Ihnen rund um die Uhr zur Verfügung, gerne helfen wir Ihnen weiter 📝 GEWERBLICHER VERKAUF: Sie erhalten zu jeder Bestellung eine Rechnung Gemäß § 19 UStG wird keine Umsatzsteuer ausgewiesen. Der Umwelt
GRIN Charakterisierung der Komplexbildung zwischen Zellpenetrierenden Peptiden und Oligonukleotiden A1039010026
Bachelorarbeit aus dem Jahr 2007 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1.0, Universität zu Lübeck (Molekulare Medizin), Veranstaltung: Bachelorarbeit, Sprache: Deutsch, Abstract: Zellpenetrierende Peptide (CPPs) stellen ein innovatives Konzept zur Transfektion von Oligonukleotiden in Säugerzellen dar. Die amphipatischen Peptide der sogenannten MPG-Familie bestehen aus einer hydrophoben und einer positiv geladenen Domäne und komplexieren Oligonukleotide spontan über nicht-kovalente Bindungen. Durch den Austausch der hydrophoben Domäne gegen andere hydrophobe, virale Fusionssequenzen, wurden im Vorfeld dieser Arbeit weitere CPPs entwickelt, die ebenfalls Komplexe mit Oligonukleotiden ueber nicht-kovalente Bindungen bilden. Um die biologische Anwendung der CPPs verbessern zu können, ist zunächst ein fundiertes biophysikalisches Verständnis der Komplexeigenschaften notwendig. Deshalb lag der Fokus dieser Arbeit in der transientenkinetischen Analyse der Peptid/Oligonukleotid-Komplexbildung. Mittels Stopped-Flow Experimenten konnte gezeigt werden, dass die Komplexbildung in mindestens drei Schritten abläuft, dass elektrostatische sowie hydrophobe Wechselwirkungen daran beteiligt sind, und dass die Dissoziationskonstanten von Initialkomplexen im nanomolaren Bereich liegen. Durch zeitabhängige DLS Messungen konnte die Hypothese bestätigt werden, dass die hydrophobe Peptiddomaene für die Ausbildung von hochmolekularen Sekundär- und Tertiaerkomplexen verantwortlich ist. Weiterhin lieferten die im DLS ermittelten Komplexradien zusätzlich Hinweise auf die postulierte endosomale Komplexaufnahme. Da die Komplexstabilität einen wichtigen Parameter der Transfektionseffzienz darstellt, wurde diese über Heparin induzierte Komplexdissoziationsexperimente sowie electrophoretic mobility shift assay (EMSA) untersucht. Die Ergebnisse zeigten, dass die hydrophobe Domäne essentiell für die Ausbildung stabiler Komplexe ist und dass die Transfektionseffzienz mit der Komplexstabilität korreliert.
GRIN Charakterisierung der Komplexbildung zwischen Zellpenetrierenden Peptiden und Oligonukleotiden
Bachelorarbeit aus dem Jahr 2007 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1.0, Universität zu Lübeck (Molekulare Medizin), Veranstaltung: Bachelorarbeit, Sprache: Deutsch, Abstract: Zellpenetrierende Peptide (CPPs) stellen ein innovatives Konzept zur Transfektion von Oligonukleotiden in Säugerzellen dar. Die amphipatischen Peptide der sogenannten MPG-Familie bestehen aus einer hydrophoben und einer positiv geladenen Domäne und komplexieren Oligonukleotide spontan über nicht-kovalente Bindungen. Durch den Austausch der hydrophoben Domäne gegen andere hydrophobe, virale Fusionssequenzen, wurden im Vorfeld dieser Arbeit weitere CPPs entwickelt, die ebenfalls Komplexe mit Oligonukleotiden ueber nicht-kovalente Bindungen bilden. Um die biologische Anwendung der CPPs verbessern zu können, ist zunächst ein fundiertes biophysikalisches Verständnis der Komplexeigenschaften notwendig. Deshalb lag der Fokus dieser Arbeit in der transientenkinetischen Analyse der Peptid/Oligonukleotid-Komplexbildung. Mittels Stopped-Flow Experimenten konnte gezeigt werden, dass die Komplexbildung in mindestens drei Schritten abläuft, dass elektrostatische sowie hydrophobe Wechselwirkungen daran beteiligt sind, und dass die Dissoziationskonstanten von Initialkomplexen im nanomolaren Bereich liegen. Durch zeitabhängige DLS Messungen konnte die Hypothese bestätigt werden, dass die hydrophobe Peptiddomaene für die Ausbildung von hochmolekularen Sekundär- und Tertiaerkomplexen verantwortlich ist. Weiterhin lieferten die im DLS ermittelten Komplexradien zusätzlich Hinweise auf die postulierte endosomale Komplexaufnahme. Da die Komplexstabilität einen wichtigen Parameter der Transfektionseffzienz darstellt, wurde diese über Heparin induzierte Komplexdissoziationsexperimente sowie electrophoretic mobility shift assay (EMSA) untersucht. Die Ergebnisse zeigten, dass die hydrophobe Domäne essentiell für die Ausbildung stabiler Komplexe ist und dass die Transfektionseffzienz mit der Komplexstabilität korreliert.